Akademik Veri Yönetim Sistemi
MDPI(Processes), cilt.13, sa.7, ss.1-16, 2025 (SCI-Expanded)
Arginin, guanidinyum yan zinciri sayesinde çok değerlikli elektrostatik ve hidrojen bağları kurabilme özelliğiyle biyomoleküler etkileşimlerde kritik bir rol oynar. Bu çalışmada, argininin sulu çözeltideki öz-düzenlenme (self-assembly) davranışının termodinamik ve yapısal özelliklerini incelemek amacıyla, geniş bir konsantrasyon aralığını kapsayan (26–605 mM) atomik düzeyde moleküler dinamik simülasyonları gerçekleştirilmiştir. Oluşan davranışları tanımlamak için hidrojen bağı sayısı, gyrasyon yarıçapı, temas sayısı ve izobarik ısı kapasitesi gibi temel gözlenebilir değişkenler analiz edilmiştir. Bu bağlamda, üç evreli bir agregasyon modeli (seyreltik, işbirlikçi, doygun) tanımlanmış ve Hill denklemi kullanılarak nicel biçimde modellenmiştir; bu model kümelenme davranışında doğrusal olmayan bir geçişi ortaya koymaktadır. Uzamsal analizler, yörünge tabanlı kümeleme ve radyal dağılım fonksiyonları ile desteklenmiştir. Yaklaşık 360 mM civarında gözlemlenen ısı kapasitesi zirvesi, hidrasyon yeniden düzenlenmesinin termodinamik bir işareti olarak yorumlanmıştır. Yörünge analizleri hem GROMACS hem de MDAnalysis yazılımları kullanılarak gerçekleştirilmiştir. Güç alanı sınırlamaları ve tekli örnekleme (single-replica) sınırlılıkları kabul edilmekle birlikte, elde edilen sonuçlar arginin konsantrasyonunun moleküler organizasyonu nasıl etkilediğine dair mekanistik içgörüler sunmaktadır—bu durum biyomoleküler kondensatlar, protein–nükleik asit kompleksleri ve işlevsel supramoleküler sistemlerin tasarımı açısından önemlidir. Bulgular, küçük açılı X-ışını saçılımı (SAXS) ve diferansiyel taramalı kalorimetri (DSC) deneylerinden elde edilen verilerle güçlü bir uyum içindedir. Genel olarak, bu çalışma amino asit yoğunlaşmasını anlamaya yönelik tutarlı bir çerçeve ortaya koymakta ve argininin konsantrasyona bağlı davranışını zayıf, geri dönüşümlü moleküler birleşmenin (asosiyasyonun) bir modeli olarak ortaya çıkarmaktadır.
Arginine plays a critical role in biomolecular interactions due to its guanidinium side chain, which enables multivalent electrostatic and hydrogen bonding contacts. In this study, atomistic molecular dynamics simulations were conducted across a broad concentration range (26–605 mM) to investigate the thermodynamic and structural features of arginine self-assembly in aqueous solution. Key observables—including hydrogen bond count, radius of gyration, contact number, and isobaric heat capacity—were analyzed to characterize emergent behavior. A three-regime aggregation pattern (dilute, cooperative, and saturated) was identified and quantitatively modeled using the Hill equation, revealing a non-linear transition in clustering behavior. Spatial analyses were supplemented with trajectory-based clustering and radial distribution functions. The heat capacity peak observed near 360 mM was interpreted as a thermodynamic signature of hydration rearrangement. Trajectory analyses utilized both GROMACS tools and the MDAnalysis library. While force field limitations and single-replica sampling are acknowledged, the results offer mechanistic insight into how arginine concentration modulates molecular organization—informing the understanding of biomolecular condensates, protein–nucleic acid complexes, and the design of functional supramolecular systems. The findings are in strong agreement with experimental observations from small-angle X-ray scattering and differential scanning calorimetry. Overall, this work establishes a cohesive framework for understanding amino acid condensation and reveals arginine’s concentration-dependent behavior as a model for weak, reversible molecular association.