Akademik Veri Yönetim Sistemi
Marmara Üniversitesi Ulusal Eczacılık Kongresi MÜEFKON’25, İstanbul, Türkiye, 8 - 10 Mayıs 2025, (Özet Bildiri)
Antimikrobiyal direnç (AMD), günümüzde küresel sağlık sistemleri için önemli bir tehdit oluşturmaktadır. Yeni antibakteriyel ajanların geliştirilmesi, özellikle çoklu ilaç dirençli bakterilere karşı mücadelede kritik öneme sahiptir. Temporin ailesine ait antimikrobiyal peptitler (AMP'ler), bakteriyel hücre membranlarıyla güçlü etkileşimler sergileyerek bakterisidal aktivite göstermektedir [1]. Bu çalışmada, katyonik Temporin-1RNa ve Temporin-1RNb peptitleri ile bunların türevlerinin, gram-pozitif bakterilere karşı membran bozucu etkilerinin hesaplamalı yapısal biyoloji yöntemleriyle incelenmesi amaçlanmıştır. Temporin-1RNa, Temporin-1RNb ve türevlerinin bakteriyel membranlarla etkileşimi, kaba taneli moleküler dinamik simülasyonları (CG-MDS) ile değerlendirilmiştir. Gram-pozitif Staphylococcus aureus bakterisinin plazma zarı bileşenlerini içeren sanal membran modelleri CHARMM-GUI aracı kullanılarak oluşturulmuştur. Simülasyonlar, GROMACS yazılımı aracılığıyla 50 µs uzunluğunda gerçekleştirilmiş ve sonuçlar “RMSD”, “RMSF” ve “density” modülleri ile analiz edilmiştir. Simülasyon sonuçları, Temporin peptitleri ile türevlerinin bakteriyel membran modeliyle güçlü etkileşimler sergilediğini ve bu etkileşimlerin membran stabilitesini bozarak bakteriyel ölüm mekanizmalarını tetikleyebileceğini göstermiştir. Temporin-1RNb peptidi, membran penetrasyon kapasitesi açısından daha stabil bir yapı sergilerken; Temporin-1RNa, yüzey etkileşimleri yoluyla membran destabilizasyonuna neden olabilmektedir. Temporinler, antimikrobiyal peptitlerin bakteri membranlarıyla olan etkileşimlerini moleküler düzeyde anlamak açısından önemli veriler sunmaktadır. Bu bulgular, çoklu ilaca dirençli bakterilere karşı alternatif terapötik yaklaşımların geliştirilmesine ışık tutmakta ve Temporin peptitlerinin potansiyelini vurgulamaktadır.
Antimicrobial resistance (AMR) poses a significant threat to global healthcare systems today. The development of novel antibacterial agents is critically important, particularly in combating multidrug-resistant bacterial strains. Antimicrobial peptides (AMPs) from the Temporin family exhibit bactericidal activity through strong interactions with bacterial cell membranes [1]. This study aims to investigate the membrane-disruptive effects of the cationic peptides Temporin-1RNa and Temporin-1RNb, along with their derivatives, against Gram-positive bacteria using computational structural biology methods.
The interactions of Temporin-1RNa, Temporin-1RNb, and their derivatives with bacterial membranes were evaluated through coarse-grained molecular dynamics simulations (CG-MDS). Virtual membrane models containing components of the plasma membrane of Gram-positive Staphylococcus aureus were constructed using the CHARMM-GUI platform. Simulations were conducted with GROMACS software over a duration of 50 µs, and the results were analyzed using RMSD, RMSF, and density modules.
The simulation results demonstrated that Temporin peptides and their derivatives strongly interact with the bacterial membrane model, potentially disrupting membrane stability and triggering bacterial death mechanisms. While the Temporin-1RNb peptide exhibited a more stable structure in terms of membrane penetration capacity, Temporin-1RNa was found to induce membrane destabilization primarily through surface interactions. Temporins provide valuable insights into the molecular-level interactions of antimicrobial peptides with bacterial membranes. These findings highlight the potential of Temporin peptides and contribute to the development of alternative therapeutic strategies against multidrug-resistant bacteria.